來自英國布里斯托大學的研究團隊在22日出版的《自然·化學生物》雜志發表論文稱，他們設計出一種比天然蛋白小很多的微蛋白，借此可以對蛋白質形成折疊結構并保持穩定的分子作用力“一探究竟”，為設計生物醫藥所需的微小蛋白和微小分子等基本結構開辟了全新路徑。

　　天然蛋白質具有一系列至關重要的生物功能，比如幫助植物將光能轉換成糖分，幫助人類將氧氣從肺部運往肌肉，幫助糖類與氧氣結合以提供肌肉正常活動所需的能量等。為執行這些任務，蛋白質必須折疊成特定的3D結構，即氨基酸按照一定序列形成肽鏈，再將肽鏈中疏水性殘基包裹進分子內部，折疊成具有活性的3D結構。但經過數十年的努力，科學家們仍沒有詳細理解蛋白質折疊的過程，以及蛋白質結構如此穩定的背后機制。

　　現在，布里斯托團隊的最新研究有望解決這一難題。他們讓兩種蛋白質結構——α螺旋和聚脯氨酸Ⅱ螺旋結合，形成“PPα”微蛋白。接著，他們將這一微蛋白進行“拆解”發現，兩種螺旋結構相互纏繞后，其內氨基酸能通過“紐扣作用”緊密結合在一起。

　　研究團隊用非天然氨基酸取代“PPα”內部分氨基酸后還發現，除了疏水性作用外，微蛋白保持結構穩定還與CH-π作用息息相關，即一種螺旋的CH基團與另一種螺旋內的芳環基團之間存在相互作用。他們也在數千種天然蛋白質結構中發現了這種CH-π作用，這意味著，CH-π作用為開發新藥提供了新的潛在靶點。

　　領導該研究的艾米力·貝克博士認為，他們的新研究不僅對蛋白質折疊和穩定的基礎性研究意義重大，還能指導科學家設計改造出全新的蛋白質和藥物分子，為生物技術和生物醫藥應用開辟前所未有的研究路徑。（記者聶翠蓉）

(責編：賀迎春、熊旭)